Domanda:
Che effetto ha il cambiamento del pH e della concentrazione di sale sui complessi proteici?
harpalss
2011-12-30 02:30:54 UTC
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Faccio fatica a trovare letteratura sottoposta a revisione paritaria che spieghi l'effetto della modifica del pH e della concentrazione di sale sui complessi proteina / proteina in soluzione. Che effetto hanno il pH e la concentrazione di sale e qual è la base fisica dietro questo?

Ho sottoposto una modifica alla tua domanda, non mi era del tutto chiaro se chiedi informazioni sulle sole proteine ​​o sui complessi e sulle interazioni proteiche. Se ho sbagliato, modifica di nuovo il tuo messaggio.
Una risposta:
#1
+14
Aleksandra Zalcman
2011-12-31 07:40:20 UTC
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La formazione di complessi o aggregati proteici in tamponi acquosi è determinata da una serie di fattori: proprietà fisiche della proteina stessa, pH, temperatura, tipo e concentrazione del cosolvente (sale) utilizzato. I soluti sono spesso divisi approssimativamente per tipo in caotropi ("creazione di disordini"), che destabilizzano le strutture proteiche e kosmotropi ("creazione di ordini"), che le stabilizzano. [ 1, 2]

I sali caotropici interferiscono con le interazioni intramolecolari mediate da forze non covalenti come i legami idrogeno, le forze di van der Waals e le interazioni che, ad alte concentrazioni di cosolventi, provocano la denaturazione delle proteine.

I sali kosmotropici, invece, fanno interagire favorevolmente le molecole d'acqua, il che stabilizza anche le interazioni intermolecolari nelle proteine. Le molecole di sale interagiscono prontamente con l'acqua dal guscio di idratazione della proteina e la rimuovono dalla superficie della proteina, che produce interazioni termodinamicamente sfavorevoli che vengono ridotte quando le proteine ​​si associano per formare complessi. Con l'aumento della concentrazione di sale aumenta la precipitazione delle proteine ​​(salatura).

Sia i cationi che gli anioni sono stati classificati separatamente in base alla loro capacità di precipitare le proteine, per formare una serie Hofmeister [ 3, 4] (prima serie nel 1888 ma ancora oggetto di accesi dibattiti), ad esempio:

SO 4 2 - > H 2 PO 4 - > CH 3 COO - sup >> Cl - > Br -

A grandi concentrazioni di sale la solubilità delle proteine ​​è data dall'empirica equazione di Cohn [ 6]:

lnS = α - βc

dove S è la solubilità della proteina, c è la forza ionica del sale, α e β sono costanti empiriche caratteristiche di un particolare sale.

Gli agenti di salatura sono molto utilizzati nella purificazione delle proteine ​​(per concentrare le proteine, ad es. con solfato di ammonio), cromatografia o cristallizzazione.

L'influenza del pH sulle proteine- le interazioni proteiche in soluzione agiscono alterando le proprietà elettrostatiche delle superfici proteiche. A pH uguale al punto isoelettrico (pi) della proteina, dove la sua carica netta è neutra, le repulsioni di carica di molecole simili sono relativamente basse e molte proteine ​​si aggregano. Un pH molto basso e molto alto farà sì che le proteine ​​si denaturino; durante la digestione, ad esempio, le proteine ​​hanno un pH estremamente basso e quindi estremamente alto che espone le loro spine dorsali alla degradazione enzimatica.

Per ulteriori informazioni, fare riferimento a:

  1. Martin Chaplin, Kosmotropes and Chaotropes , http://www.lsbu.ac.uk/water/kosmos.html

  2. Zangi R. Gli ioni salatura / salatura possono essere classificati come caotropi / kosmotropi? J Phys Chem B. 14 gennaio 2010; 114 (1): 643-50 .

  3. Pace CN, Treviño S, Prabhakaran E, Scholtz JM. Struttura, stabilità e solubilità delle proteine ​​in acqua e altri solventi . Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci. 29 agosto 2004; 359 (1448): 1225-34; discussione 1234-5.

  4. Shimizu S, McLaren WM, Matubayasi N. La serie Hofmeister e le interazioni proteina-sale . J Chem Phys. 21 giugno 2006; 124 (23): 234905.

  5. Zhang Y, Cremer PS. Interazioni tra macromolecole e ioni: la serie Hofmeister . Curr Opin Chem Biol. 2006 dicembre; 10 (6): 658-63. Epub 2006 10 ottobre.

  6. Ruckenstein E, Shulgin IL. Effetto dei sali e degli additivi organici sulla solubilità delle proteine ​​in soluzioni acquose . Adv Colloid Interface Sci. 16 novembre 2006; 123-126: 97-103. Epub 2006, 30 giugno.



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