Immagine dalla pagina di wikipedia su ATP sintasi

In breve, l'aggiunta e il rilascio di protoni alla struttura causa un cambiamento conformazionale ciò porta a un altro cambiamento conformazionale. Questa serie di cambiamenti conformazionali avviene in modo tale da indurre un movimento rotatorio.

La rotazione dell'asse centrale che si estende attraverso entrambi gli emisferi di questo grande complesso è guidata dal gradiente protonico. I residui specifici nell'anello c12 sono protonati per guidare questa rotazione. Un'alta concentrazione di protoni (in questa immagine l'alta concentrazione si trova sopra il complesso) consente a ciascuna delle subunità della membrana di essere costantemente caricata con munizioni H ⁺ , pronte sparare quando arriva il loro turno.

La funzione di questo axel è quella di cambiare leggermente ma in modo significativo la forma di una subunità alla volta nella parte rossa.

La modifica della conformazione delle subunità nella parte rossa è ciò che consente che si verifichino i tre passaggi nella sintesi di ATP: legame di ADP e P _i , catalisi della formazione di ATP, e rilascio di ATP.

Tutti questi cambiamenti si verificano a livello molecolare. Il protone forma un legame con un singolo amminoacido dell'intero complesso proteico, ma questo è sufficiente a causare una differenza nella struttura tridimensionale più stabile del tutto. Ciò potrebbe causare una cascata di cambiamenti che si traducono in una rotazione netta o potrebbe causare una ristabilizzazione della struttura a causa delle forze elettrostatiche.

Secondo Vinit K. Rastogi & Mark E. Girvin nel loro Documento della natura del 1999 sull'argomento, è più simile al primo:

I modelli precedenti proponevano una semplice diffusione rotazionale di un anello rigido c12, possibilmente guidato da forze elettrostatiche. I dati strutturali sui cambiamenti conformazionali legati alla protonazione nella subunità c indicano che il processo può essere più meccanico, con rotazioni locali all'interno della subunità c che guidano rotazioni su larga scala dell'oligomero c12 nel suo complesso, in un meccanismo di tipo "ruote entro ruote" .

L ' intero articolo è una buona lettura. Ma questo è tanto attuale quanto me sull'argomento, ed è probabile che dal 1999 sia stato determinato un meccanismo più dettagliato per l'azione dell'ATP sintasi.