Questo è vero per tutti i legami proteici così come il caso speciale di interazione enzima-substrato:

Varie proteine ​​sono più dinamiche di altre: alcune hanno solo una o due conformazioni complessive e sono relativamente implastiche altrimenti . Un esempio potrebbe essere un recettore tirosin chinasi come Kit (o CD117, o Mast Stem Cell Growth Factor Receptor, come vuoi chiamarlo), che ha una struttura molto stabile e lega i suoi substrati in modo chiave.

Altri, ad esempio p53 (non un enzima), hanno molta più placiticità strutturale, al punto da essere per lo più disordinati quando non legati. Tendono ad essere leganti adatti indotti (di altre proteine, substrati non catalitici) e spesso lo sfruttano per legare una gamma più ampia di possibili bersagli rispetto alle proteine ​​lock e key.

Il punto è che si tratta di un continuum tra lock and key < -----> adattamento indotto piuttosto che classi discrete in cui puoi ordinare le proteine.

Entrambi i modelli sono veri a seconda di come inquadrate i meccanismi di catalisi. Come accennato da @Blues, le proteine ​​sono altamente dinamiche. In questo modo, una proteina adotterà sia lo stato attivo non legato mostrato nel modello di adattamento indotto sia la forma complementare mostrata nel modello con serratura e chiave.

(mi scuso perché questa è l'unica figura che sono riuscito a trovare per spiegare questo concetto). Usando la descrizione sopra, il modello di adattamento indotto (E) cambierà la sua struttura nel modello E S. Nel modello con serratura e chiave, lo stato E sarà equivalente allo stato E S. Secondo la figura sotto, ciò implicherebbe che lo stato E S esiste sempre ma poiché è qualche kcal più alto nell'energia libera, lo stato è visto raramente. Termodinamicamente, questo significa che il "blocco" esiste sempre ma è una configurazione instabile. Quando il substrato viene aggiunto al sistema, stabilirà il blocco e favorirà termodinamicamente uno stato E S.

Per farla breve, l'adattamento indotto model è una buona spiegazione di come gli enzimi si trasformano in uno stato attivo, ma a seconda di come inquadrate il meccanismo, vedrete sempre un modello con chiave di blocco (almeno secondo il mio professore di enzimologia). Sfortunatamente, la maggior parte dei libri di testo di biochimica continua a insegnare utilizzando il modello di adattamento indotto poiché è un concetto molto più semplice da capire data la maggior parte degli studenti universitari; e la comprensione della termodinamica statistica da parte dei laureati del 1 ° anno.

Il modello di adattamento indotto è utilizzato in modo più appropriato per comprendere i meccanismi di specificità del substrato. Come suggerito dal tuo professore, gli enzimi svolgeranno la loro funzione nel meccanismo della chiave di blocco. Questo è vero per molte serina proteasi che fanno tutte la stessa identica reazione. Tuttavia, la specificità del substrato può essere incorporata non stabilizzando il complesso E * S che ha in gran parte a che fare con lo stato E.